Ligacoes Peptidicas
Aviso
TODOS OS ARTIGOS E INFORMACOES SOBRE PRODUTOS FORNECIDOS NESTE SITE SAO APENAS PARA FINS INFORMATIVOS E EDUCACIONAIS. Os produtos oferecidos neste site sao fornecidos apenas para estudos in vitro. Estudos in vitro (do latim: em vidro) sao realizados fora do corpo. Estes produtos nao sao medicamentos ou drogas e nao foram aprovados pela FDA para prevenir, tratar ou curar qualquer condicao medica, enfermidade ou doenca. A introducao corporal de qualquer tipo em humanos ou animais e estritamente proibida por lei.
O que e uma Ligacao Peptidica?
Uma ligacao peptidica e uma ligacao covalente que se forma entre dois aminoacidos. Para formar uma ligacao peptidica, um grupo carboxila de um aminoacido reage com o grupo amino de outro aminoacido. Como resultado, uma molecula de agua tambem e liberada. Isso e chamado de reacao de condensacao. A ligacao resultante e uma ligacao CO-NH e e daqui em diante referida como uma ligacao peptidica. Adicionalmente, a molecula resultante e denominada amida.
Formacao da Ligacao Peptidica
Para formar uma ligacao peptidica, as moleculas dos aminoacidos em questao devem ser orientadas de modo que o grupo acido carboxilico de um aminoacido possa reagir com o grupo amina de outro aminoacido. Em seu nivel mais basico, isso pode ser ilustrado por dois aminoacidos isolados se combinando atraves da formacao de uma ligacao peptidica para formar um dipeptideo, o menor peptideo (isto e, composto por apenas 2 aminoacidos).
A hidrolise (uma degradacao quimica de um composto resultante de uma reacao com agua) pode quebrar uma ligacao peptidica. Embora a reacao em si seja bastante lenta, as ligacoes peptidicas formadas dentro de peptideos, polipeptideos e proteinas sao suscetiveis a quebra quando entram em contato com agua (ligacoes metaestaveis).
- Liberacao de Energia: A reacao entre uma ligacao peptidica e agua libera cerca de 10kJ/mol de energia livre.
- Absorbancia: O comprimento de onda de absorbancia para uma ligacao peptidica e 190-230 nm.
Estrutura da Ligacao Peptidica
Cientistas conduziram estudos de difracao de raios X de varios pequenos peptideos para determinar as caracteristicas fisicas das ligacoes peptidicas. Tais estudos indicaram que as ligacoes peptidicas sao rigidas e planares. Essas caracteristicas fisicas sao derivadas principalmente como resultado da interacao de ressonancia da amida: o nitrogenio da amida e capaz de deslocalizar seu par solitario de eletrons no oxigenio da carbonila.
Essa ressonancia afeta diretamente a estrutura da ligacao peptidica. De fato, a ligacao N-C da ligacao peptidica e na verdade mais curta que a ligacao N-Calfa, e a ligacao C=O e mais longa que as ligacoes carbonila normais. No peptideo, o oxigenio da carbonila e o hidrogenio da amida estao em uma configuracao trans, nao em uma configuracao cis; tal configuracao e mais energeticamente favoravel devido a possibilidade de interacoes estericas em uma configuracao cis.
A Polaridade da Ligacao Peptidica
Normalmente, a rotacao livre deveria poder ocorrer em torno de uma ligacao simples entre um carbono carbonilico e um nitrogenio amida, a estrutura de uma ligacao peptidica. No entanto, o nitrogenio neste caso possui um par solitario de eletrons. Esses eletrons estao proximos a uma ligacao carbono-oxigenio. Como resultado, uma estrutura de ressonancia razoavel pode ser desenhada, na qual uma ligacao dupla conecta o carbono e o nitrogenio.
Consequentemente, o oxigenio possui carga negativa e o nitrogenio possui carga positiva. A rotacao em torno da ligacao peptidica e, portanto, inibida pela estrutura de ressonancia.