Enlaces Peptídicos

Qué es un Enlace Peptídico?

Un enlace peptídico es un enlace covalente que se forma entre dos aminoácidos. Para formar un enlace peptídico, un grupo carboxilo de un aminoácido reacciona con el grupo amino de otro aminoácido. Como resultado, también se libera una molécula de agua. Esto se denomina reacción de condensación. El enlace resultante es un enlace CO-NH y se denomina en adelante enlace peptídico. Adicionalmente, la molécula resultante se denomina amida.

Formación del Enlace Peptídico

Para formar un enlace peptídico, las moléculas de los aminoácidos en cuestión deben estar orientadas de manera que el grupo ácido carboxílico de un aminoácido pueda reaccionar con el grupo amina de otro aminoácido. En su forma más básica, esto puede ilustrarse con dos aminoácidos individuales que se combinan mediante la formación de un enlace peptídico para formar un dipéptido, el péptido más pequeño (es decir, compuesto por sólo 2 aminoácidos).

La hidrólisis (una descomposición química de un compuesto resultante de una reacción con agua) puede romper un enlace peptídico. Aunque la reacción en sí es bastante lenta, los enlaces peptídicos formados dentro de péptidos, polipéptidos y proteínas son susceptibles a la ruptura cuando entran en contacto con el agua (enlaces metaestables).

• Liberación de Energía: La reacción entre un enlace peptídico y el agua libera aproximadamente 10kJ/mol de energía libre.
• Absorbancia: La longitud de onda de absorbancia de un enlace peptídico es de 190-230 nm.

Estructura del Enlace Peptídico

Los científicos han realizado estudios de difracción de rayos X de varios péptidos pequeños para determinar las características físicas de los enlaces peptídicos. Dichos estudios han indicado que los enlaces peptídicos son rígidos y planares. Estas características físicas se derivan principalmente como resultado de la interacción de resonancia de la amida: el nitrógeno de la amida es capaz de deslocalizar su par solitario de electrones hacia el oxígeno del carbonilo.

Esta resonancia afecta directamente la estructura del enlace peptídico. De hecho, el enlace N-C del enlace peptídico es en realidad más corto que el enlace N-C alfa, y el enlace C=O es más largo que los enlaces carbonilo normales. En el péptido, el oxígeno del carbonilo y el hidrógeno de la amida están en una configuración trans, no en una configuración cis; tal configuración es más energéticamente favorable debido a la posibilidad de interacciones estéricas en una configuración cis.

La Polaridad del Enlace Peptídico

Normalmente, la rotación libre debería poder ocurrir alrededor de un enlace simple entre un carbono carbonilo y un nitrógeno amida, la estructura de un enlace peptídico. Sin embargo, el nitrógeno en este caso tiene un par solitario de electrones. Estos electrones están cerca de un enlace carbono-oxígeno. Como resultado, se puede dibujar una estructura de resonancia razonable, en la cual un doble enlace une el carbono y el nitrógeno.

En consecuencia, el oxígeno tiene una carga negativa y el nitrógeno tiene una carga positiva. La rotación alrededor del enlace peptídico está por lo tanto inhibida por la estructura de resonancia.