LL-37
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Resumen de Investigación
24 Citas PubMedDescripción General LL-37 es un péptido antimicrobiano (AMP) catiónico de 37 residuos y el único miembro de la familia de las catelicidinas identificado en humanos. Su secuencia de aminoácidos es LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES.[1] Molécula precursora: LL-37 se deriva de una proteína precursora más grande e inactiva llamada hCAP18 (Proteína Antimicrobiana Catiónica humana, 18 kDa). El gen CAMP en el cromosoma 3p21.3 codifica hCAP18. El péptido activo LL-37 se libera extracelularmente mediante escisión proteolítica — principalmente por la proteinasa 3 en neutrófilos y las calicreínas (K5/K7) en queratinocitos.[2] Origen celular: Se expresa de forma constitutiva o inducida en neutrófilos (almacenado en gránulos específicos), monocitos, mastocitos y células epiteliales de la piel, el tracto gastrointestinal y el tracto respiratorio.[3] Estructuralmente, LL-37 es un péptido lineal, anfipático (PM 4493,33 Da) con una carga neta de +6 a pH fisiológico. Es libre de cisteína y adopta una estructura α-helicoidal en entornos de membrana, pero permanece desordenado...
LL-37 — Datos de Investigación de un Vistazo
| Propiedad | Valor |
|---|---|
| Citas PubMed Referenciadas | 24 |
| Investigadores Colaboradores | 3 |
| Condiciones de Almacenamiento | Polvo liofilizado/concentrado almacenado a -20°C. |
| Estándar de Pureza | ≥99% (HPLC verified, 3rd-party COA) |
| Solo para Uso en Investigación | No destinado al consumo humano. Solo para uso en investigación. |
Descripción General
Descripción General
LL-37 es un péptido antimicrobiano (AMP) catiónico de 37 residuos y el único miembro de la familia de las catelicidinas identificado en humanos. Su secuencia de aminoácidos es LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES.[1]
Molécula precursora: LL-37 se deriva de una proteína precursora más grande e inactiva llamada hCAP18 (Proteína Antimicrobiana Catiónica humana, 18 kDa). El gen CAMP en el cromosoma 3p21.3 codifica hCAP18. El péptido activo LL-37 se libera extracelularmente mediante escisión proteolítica — principalmente por la proteinasa 3 en neutrófilos y las calicreínas (K5/K7) en queratinocitos.[2]
Origen celular: Se expresa de forma constitutiva o inducida en neutrófilos (almacenado en gránulos específicos), monocitos, mastocitos y células epiteliales de la piel, el tracto gastrointestinal y el tracto respiratorio.[3]
Estructuralmente, LL-37 es un péptido lineal, anfipático (PM 4493,33 Da) con una carga neta de +6 a pH fisiológico. Es libre de cisteína y adopta una estructura α-helicoidal en entornos de membrana, pero permanece desordenado en solución acuosa. Los estudios de RMN revelan un motivo hélice-curvatura-hélice curvado que abarca los residuos 2–31 con una cola C-terminal desordenada.[1]
La expresión de LL-37 en la piel está regulada por la vitamina D. Los niveles anormales de LL-37 están vinculados a la psoriasis (sobreexpresión) y a la dermatitis atópica (supresión).[6]
Mecanismo de Acción
Mecanismo de Acción
Antimicrobiano Primario: Disrupción de Membrana Tipo "Alfombra"
LL-37 disrumpe las membranas bacterianas mediante atracción electrostática a las superficies bacterianas aniónicas → inserción hidrofóbica → formación de poros toroidales o micelización (mecanismo tipo "alfombra"). Actúa preferentemente sobre bacterias Gram-negativas pero es eficaz contra cepas tanto Gram-positivas como resistentes a fármacos. Las membranas eucariotas están protegidas por su alto contenido de colesterol.[3][7]
Dianas Receptoras
| Receptor | Tipo | Efecto Funcional |
|---|---|---|
| FPR2/FPRL1 | GPCR | Quimiotaxis de neutrófilos, monocitos, células T (Yang et al., 2000)[8] |
| P2X7 | Purinérgico | Procesamiento de IL-1β; supervivencia de neutrófilos (Elssner et al., 2004)[8] |
| EGFR | Receptor Tirosina Quinasa | Transactivación → migración de queratinocitos → cicatrización de heridas (Tokumaru et al., 2005)[9] |
| IGF-1R | Receptor Tirosina Quinasa | Agonista parcial → proliferación (Girnita et al., 2012)[10] |
| CXCR2 | Quimioquina | Ligando funcional en neutrófilos (Zhang et al., 2009)[8] |
| MrgX2 | GPCR | Degranulación de mastocitos (Subramanian et al., 2011)[8] |
| TLR9 | Receptor Tipo Toll | Los complejos ADN-LL-37 activan TLR9 endosomal (Lande et al., 2007)[10] |
Cascadas de Señalización Descendentes
- ERK1/2 y p38 MAPK: Cruciales para la migración de queratinocitos y la cicatrización de heridas; modulan la producción de citoquinas en monocitos.[9]
- PI3K/Akt → CREB: Señalización de supervivencia celular vía la vía P2X7–SFK–Akt en queratinocitos.[9]
- mTOR: La activación suprime la autofagia en el cáncer pancreático → acumulación de ERO → daño al ADN.[11]
- NF-κB: Inhibe la translocación de p50/p65 en inflamación (antiinflamatorio); puede activarse en algunos tipos de cáncer (dependiente del contexto).[8]
Actividad Anti-Biopelícula
Inhibe la detección de quórum (sistemas Las/Rhl) y promueve la motilidad de tipo twitching; eficaz a concentraciones sub-CMI (0,5 µg/mL) — muy por debajo de los umbrales bactericidas.[7]
Neutralización de LPS
Se une y neutraliza el lipopolisacárido (LPS), previniendo la activación de macrófagos inducida por endotoxina y la tormenta de citoquinas.[12]
Respuesta Dosis Bifásica
LL-37 exhibe una respuesta dosis distintiva en forma de campana: ≤1 µM = antiapoptótico, procicatrizante; >10 µM = citotóxico. En ensayos clínicos, 0,5 mg/mL fue 6 veces más eficaz que el placebo, mientras que la dosis más alta (3,2 mg/mL) no mostró mejoría.[5]
Comparación con Compuestos Relacionados
| Compuesto | Diferencia Clave |
|---|---|
| hCAP18 | Precursor inactivo de 18 kDa; LL-37 es el dominio C-terminal activo liberado por proteólisis |
| KR-12 | Fragmento truncado (residuos 18–29); conserva la actividad antimicrobiana con menor citotoxicidad |
| D-LL-37 | Enantiómero resistente a proteasas; conserva la actividad antimicrobiana y anti-biopelícula |
| CRAMP (ratón) | Ortólogo murino; homología funcional pero secuencia no idéntica |
Aplicaciones de Investigación
Aplicaciones de Investigación
La investigación sobre LL-37 abarca resistencia antimicrobiana, cicatrización de heridas, oncología e inmunología en más de 8 categorías de indicación:
- Cicatrización de Heridas Crónicas — Promueve el tejido de granulación, la reepitelización y la angiogénesis en úlceras venosas de pierna (UVP) y úlceras del pie diabético (UPD).[5][13]
- Resistencia Antimicrobiana — Actividad de amplio espectro contra bacterias MDR; anti-biopelícula; sinergia con antibióticos convencionales (azitromicina, colistina, ciprofloxacina, vancomicina).[7]
- Oncología (Función Dual) — Antitumorigénico: cáncer de colon, gástrico y pancreático (apoptosis, supresión de autofagia, reprogramación inmune). Protumorigénico: cáncer de mama, pulmón, ovario y melanoma (dependiente del contexto).[11][10]
- Investigación Antiviral — VRS, Influenza A, VHS-1, VIH-1 — disrumpe envolturas virales y bloquea la entrada.[3]
- Investigación Antifúngica — Activo contra Candida albicans y Cryptococcus neoformans mediante permeabilización de membrana.[3]
- Sepsis/Endotoxemia — La neutralización del LPS previene la activación de macrófagos inducida por endotoxina y las tormentas de citoquinas.[12]
- Regeneración Ósea — Estimula la proliferación y la diferenciación osteogénica de las CMMO; recluta CMM a los sitios de lesión.[14]
- Sistemas de Administración de Fármacos — Nanopartículas lipídicas, nanopartículas de quitosano, hidrogeles para mayor estabilidad y menor citotoxicidad.[15]
Características Bioquímicas
| Propiedad | Valor |
|---|---|
| Molecular Formula | C₂₀₅H₃₄₀N₆₀O₅₃ |
| Molecular Weight | 4493.33 Da |
| CAS Number | No establecido |
| PubChem CID | 16198951 |
| Sequence (1-Letter) | LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES |
| Sequence (3-Letter) | Leu-Leu-Gly-Asp-Phe-Phe-Arg-Lys-Ser-Lys-Glu-Lys-Ile-Gly-Lys-Glu-Phe-Lys-Arg-Ile-Val-Gln-Arg-Ile-Lys-Asp-Phe-Leu-Arg-Asn-Leu-Val-Pro-Arg-Thr-Glu-Ser |
| Structure | Lineal, α-hélice anfipática (en membranas), libre de cisteína, motivo hélice-curvatura-hélice curvado (residuos 2–31) |
| Net Charge | +6 a pH fisiológico |
| Gene Origin | Gen CAMP, cromosoma 3p21.3 — codifica el precursor hCAP18 |
| Classification | Péptido Antimicrobiano de Catelicidina / Péptido de Defensa del Huésped |
| Clinical Name | Ropocamptide (Promore Pharma AB) |
Identificadores
| Purity Standard | |
|---|---|
| Identity Confirmation | |
| Counter-Ion | |
| Detection Methods |
Resumen de Investigación Preclínica
Resumen de Investigación Preclínica
Estudios Preclínicos Clave
| Estudio | Modelo | Hallazgos Clave | Ref |
|---|---|---|---|
| Zhang et al. (2022) | Ratones C57/BL6, Pan02 PDAC — 20 mg/kg/día IP × 14d | Reducción del 42% en el crecimiento tumoral (p<0,05); ↓ CMDS y macrófagos M2 (p<0,01); ↑ células T CD4+/CD8+ (p<0,01); menos EA que gemcitabina | [11] |
| Overhage et al. (2008) | Biopelícula de P. aeruginosa — 0,5 µg/mL | Inhibe la formación de biopelícula mediante regulación a la baja de la detección de quórum (Las/Rhl); promueve la motilidad twitching a concentraciones sub-CMI | [7] |
| Wu et al. (2010) | Células de cáncer de colon | LL-37 inhibe el proteasoma → activa la señalización BMP → p21Waf1 → detención del ciclo celular | [10] |
| Koczulla et al. (2003) | Ratones tratados con dexametasona — LL-37 tópico | Aumento de la vascularización y la reepitelización; papel clave en la regeneración de heridas mediante angiogénesis | [9] |
| Beaumont et al. (2014) | Células estromales de médula ósea | Estimula la proliferación y la diferenciación osteogénica de las CMMO; recluta CMM a los sitios de lesión | [14] |
| Tuberculosis (in vivo) | Ratones con M. tuberculosis — ~1 mg/kg IT 3x/sem × 28d | Reducción de 3 a 10 veces en bacilos pulmonares; eficaz contra cepas sensibles a fármacos y MDR | [7] |
Ensayos Clínicos
| Ensayo | Población | Intervención | Resultados Clave | Ref |
|---|---|---|---|---|
| Fase IIb UVP | n=148 | Tópico 0,5 mg/mL, 3x/sem × 13 sem | Población total: NS. Subgrupo (úlceras ≥10 cm²): 28,1% vs 8,1% de cierre (p=0,0458); tasa de cicatrización 0,0367/día vs 0,0093/día (p=0,0439) | [16] |
| Fase I/II UVP | n=34 | Tópico 0,5/1,6/3,2 mg/mL, 2x/sem × 4 sem | Tasa de cicatrización a 0,5 mg/mL 6 veces mayor que el placebo (p=0,003); área de la úlcera ↓ 68%; respuesta dosis en forma de campana | [5] |
| ECA — UPD | n=25 | Crema de LL-37 0,5 mg/g, 2x/sem × 4 sem | Índice de granulación significativamente ↑ días 7–28 (p<0,05); 11/13 vs 3/12 alcanzaron aumento >0,41; sin efecto sobre la carga bacteriana | [13] |
| Fase I Melanoma | n=36 planificados | Intratumoral 250–2000 µg/tumor, semanal × 8 sem | Tolerabilidad aceptable; respuesta biológica variable; toxicidad dermatológica observada | [17] |
Resumen de Seguridad
| Parámetro | Hallazgo |
|---|---|
| Clínico | Seguro y bien tolerado en Fase IIb con 148 sujetos; sin preocupaciones de seguridad sistémica; reacciones locales leves (enrojecimiento, edema) |
| Dosis-Dependiente | 3,2 mg/mL → aumento de reacciones locales; respuesta dosis en forma de campana |
| Citotoxicidad | >13–25 µM hacia células eucariotas; significativamente inhibida por suero |
| Riesgo de Cáncer | Dependiente del contexto: antitumorigénico en colon/gástrico/pancreático; protumorigénico en mama/pulmón/ovario/melanoma |
| Interacciones Farmacológicas | Sinergia con antibióticos (azitromicina, colistina, vancomicina); inhibido por glucosaminoglicanos; la vitamina D regula al alza su expresión |
| Estabilidad | Susceptible a degradación por proteasas; vida media plasmática corta; el enantiómero D-LL-37 es resistente a proteasas |
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Autores y Atribución
✍️ Autor del Artículo
Dr. Gudmundur Hrafn Gudmundsson
Gudmundur Hrafn Gudmundsson es Profesor en la Universidad de Islandia y el Instituto Karolinska (Suecia). Desempeñó un papel fundacional en el descubrimiento de LL-37, clonando el gen FALL-39 y aislando el péptido maduro de neutrófilos humanos. Su trabajo estableció el mecanismo de procesamiento de la proteína precursora hCAP18 en el péptido antimicrobiano activo LL-37. Publicaciones clave: 'FALL-39, a putative human peptide antibiotic, is cysteine-free and expressed in bone marrow and testis' (1995), 'The human gene FALL39 and processing of the cathelin precursor to the antibacterial peptide LL-37 in granulocytes' (1996), y 'Conformation-dependent antibacterial activity of the naturally occurring human peptide LL-37' (1998). Gudmundur Hrafn Gudmundsson es referenciado como un científico fundacional en la investigación de LL-37. De ninguna manera este médico/científico respalda o promueve la compra, venta o uso de este producto por ningún motivo. No existe afiliación ni relación, implícita o de otro tipo, entre Pure US Peptide y este médico.
Ver Perfil Completo del Investigador →🎓 Autor de Revista Científica
Dr. Birgitta Agerberth, PhD
Birgitta Agerberth, PhD, es una investigadora clave en el Instituto Karolinska (Suecia) que fue fundamental en el aislamiento original y la caracterización bioquímica de LL-37. Su investigación se centra en la conformación del péptido, la actividad antibacteriana y la expresión en diferentes tejidos y células inmunitarias. También investigó el papel de LL-37 en enfermedades como la fibrosis quística y su presencia en biofluidos. Publicaciones clave: 'FALL-39, a putative human peptide antibiotic' (1995), 'Conformation-dependent antibacterial activity of the naturally occurring human peptide LL-37' (1998), y 'The human antimicrobial and chemotactic peptides LL-37 and alpha-defensins are expressed by specific lymphocyte and monocyte populations' (2000). Birgitta Agerberth es referenciada como una científica clave en la investigación de LL-37. De ninguna manera esta médica/científica respalda o promueve la compra, venta o uso de este producto por ningún motivo. No existe afiliación ni relación, implícita o de otro tipo, entre Pure US Peptide y esta médica.
Ver Perfil Completo del Investigador →Dr. Birgitta Agerberth, PhD is being referenced as one of the leading scientists involved in the research and development of LL-37. In no way is this doctor/scientist endorsing or advocating the purchase, sale, or use of this product for any reason. There is no affiliation or relationship, implied or otherwise, between Pure US Peptide and this doctor. The purpose of citing the doctor is to acknowledge, recognize, and credit the exhaustive research and development efforts conducted by the scientists studying this peptide.
🔬 Investigador Colaborador
Dr. Richard L. Gallo, MD, PhD
Richard L. Gallo, MD, PhD, es Profesor en la Universidad de California, San Diego, División de Dermatología. Su investigación ha sido fundamental para definir el papel de LL-37 en la inmunidad innata de la piel y las enfermedades dermatológicas. Demostró que la expresión de LL-37 en la piel es inducida por lesión y es crítica para la defensa contra infecciones como el Streptococcus del Grupo A. Su trabajo vinculó los niveles anormales de LL-37 con la psoriasis (sobreexpresión) y la dermatitis atópica (supresión), y estableció la regulación de LL-37 por la vitamina D. Publicaciones clave: 'Innate antimicrobial peptide protects the skin from invasive bacterial infection' (2001), 'Cathelicidin antimicrobial peptides block dendritic cell TLR4 activation and allergic contact sensitization' (2007). Richard L. Gallo es referenciado como un científico líder en la investigación de LL-37. De ninguna manera este médico/científico respalda o promueve la compra, venta o uso de este producto por ningún motivo. No existe afiliación ni relación, implícita o de otro tipo, entre Pure US Peptide y este médico.
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Citas Referenciadas
Johansson J, Gudmundsson GH, Rottenberg ME, et al. Conformation-dependent antibacterial activity of the naturally occurring human peptide LL-37. Journal of Biological Chemistry. 1998;273(6):3718-3724.
PubMedGudmundsson GH, Agerberth B, Odeberg J, et al. The human gene FALL39 and processing of the cathelin precursor to the antibacterial peptide LL-37 in granulocytes. European Journal of Biochemistry. 1996;238(2):325-332.
PubMedRidyard KE, Overhage J. The Potential of Human Peptide LL-37 as an Antimicrobial and Anti-Biofilm Agent. Antibiotics. 2021;10(6):650.
DOIDuplantier AJ, van Hoek ML. The Human Cathelicidin Antimicrobial Peptide LL-37 as a Potential Treatment for Polymicrobial Infected Wounds. Frontiers in Immunology. 2013;4:143.
DOIGrönberg A, Mahlapuu M, Ståhle M, et al. Treatment with LL-37 is Safe and Effective in Enhancing Healing of Hard-to-Heal Venous Leg Ulcers: A Randomized, Placebo-Controlled Clinical Trial. Wound Repair and Regeneration. 2014;22(5):613-621.
DOIYang B, Good D, Mosaiab T, et al. Significance of LL-37 on Immunomodulation and Disease Outcome. BioMed Research International. 2020;2020:8349712.
DOIHeilborn JD, Nilsson MF, Kratz G, et al. The cathelicidin anti-microbial peptide LL-37 is involved in re-epithelialization of human skin wounds and is lacking in chronic ulcer epithelium. Journal of Investigative Dermatology. 2003;120(3):379-389.
DOIScott MG, Davidson DJ, Gold MR, et al. The human antimicrobial peptide LL-37 is a multifunctional modulator of innate immune responses. The Journal of Immunology. 2002;169(7):3883-3891.
DOISvensson D, Nilsson BO. Human antimicrobial/host defense peptide LL-37 may prevent the spread of a local infection through multiple mechanisms: an update. Inflammation Research. 2025;74(1):36.
DOIPiktel E, Niemirowicz K, Wnorowska U, et al. The Role of Cathelicidin LL-37 in Cancer Development. Archivum Immunologiae et Therapiae Experimentalis. 2016;64(1):33-46.
DOIZhang Z, Chen WQ, Zhang SQ, et al. The human cathelicidin peptide LL-37 inhibits pancreatic cancer growth by suppressing autophagy and reprogramming of the tumor immune microenvironment. Frontiers in Pharmacology. 2022;13:906625.
DOILu F, Zhu Y, Zhang G, Liu Z. Renovation as innovation: Repurposing human antibacterial peptide LL-37 for cancer therapy. Frontiers in Pharmacology. 2022;13:944147.
DOIMiranda E, Bramono K, Yunir E, et al. Efficacy of LL-37 cream in enhancing healing of diabetic foot ulcer: a randomized double-blind controlled trial. Archives of Dermatological Research. 2023;315(9):2623-2633.
DOISeil M, Nagant C, Dehaye JP, et al. Spotlight on Human LL-37, an Immunomodulatory Peptide with Promising Cell-Penetrating Properties. Pharmaceuticals. 2010;3(11):3435-3460.
DOIErgün FC, Kars MD, Kars G. Development and Characterization of LL37 Antimicrobial-Peptide-Loaded Chitosan Nanoparticles. Polymers. 2025;17(13):1884.
DOIMahlapuu M, Sidorowicz A, Mikosinski J, et al. Evaluation of LL-37 in healing of hard-to-heal venous leg ulcers: A multicentric prospective randomized placebo-controlled clinical trial. Wound Repair and Regeneration. 2021;29(6):938-950.
DOIOhuchi K, Ikawa T, Amagai R, et al. LL-37 Might Promote Local Invasion of Melanoma by Activating Melanoma Cells and Tumor-Associated Macrophages. Cancers. 2023;15(6):1678.
DOIMiura S, Garcet S, Li X, et al. Cathelicidin Antimicrobial Peptide LL37 Induces Toll-Like Receptor 8 and Amplifies IL-36γ and IL-17C in Human Keratinocytes. Journal of Investigative Dermatology. 2023;143(5):832-841.e4.
DOILin X, Wang R, Mai S. Advances in delivery systems for the therapeutic application of LL37. Journal of Drug Delivery Science and Technology. 2020;60(9):102016.
DOIWu WK, Wang G, Coffelt SB, et al. Emerging Roles of the Host Defense Peptide LL-37 in Human Cancer and its Potential Therapeutic Applications. International Journal of Cancer. 2010;127(8):1741-1747.
DOIAlalwani SM, Sierigk J, Herr C, et al. The antimicrobial peptide LL-37 modulates the inflammatory and host defense response of human neutrophils. European Journal of Immunology. 2010;40(4):1118-1126.
DOILozeau LD, Kole D, Dominko T, et al. Activity and toxicity of a recombinant LL37 antimicrobial peptide. Frontiers in Bioengineering and Biotechnology. 2016.
DOIWan W, Zhang L, Lin Y, et al. Mitochondria-derived peptide MOTS-c: effects and mechanisms related to stress, metabolism and aging. Journal of Translational Medicine. 2023;21(1):36.
DOIM.D. Anderson Cancer Center. Induction of Antitumor Response in Melanoma Patients Using the Antimicrobial Peptide LL37. ClinicalTrials.gov Protocol NCT02225366. 2015.
SourceAviso de Uso en Investigación
Solo para Uso en Investigación (RUO). No destinado al consumo humano, uso clínico, ni como medicamento, alimento, cosmético o dispositivo médico. Este producto no ha sido evaluado por la FDA y se suministra exclusivamente para investigación de laboratorio in vitro por profesionales calificados.
Certificado de Análisis
Each lot is independently tested by accredited third-party laboratories (ISO 17025) at 99%+ purity.
Último Informe de Laboratorio
Almacenamiento y Manejo
Resumen
Polvo liofilizado/concentrado almacenado a -20°C. Formulación en crema estable >99 meses a 4°C, >75 meses a 28°C (se funde a 40°C). Las soluciones reconstituidas deben usarse inmediatamente o congelarse.
Condiciones de Almacenamiento de Laboratorio Recomendadas
Polvo Liofilizado/Concentrado: Almacenar congelado a -20°C. Estable durante períodos prolongados en forma liofilizada.
Formulación en Crema: La crema de LL-37 de grado clínico mantiene >90% de ingrediente activo hasta 99 meses a 4°C y 75 meses a 28°C. La crema se funde a 40°C — almacenar por debajo de este umbral.
Reconstitución: Usar diluyente estéril (alcohol polivinílico o agua bacteriostática). Usar inmediatamente o mantener congelado para prevenir degradación y agregación.
Forma: Sal de acetato de péptido sintético mediante síntesis de péptidos en fase sólida (SPPS); polvo estéril liofilizado.
Pureza: ≥90–110% de contenido por HPLC (UV a 217 nm); identidad confirmada por LC-MS.
Manipulación: Permitir que los viales alcancen la temperatura ambiente antes de abrirlos para prevenir la condensación de humedad.
“Resumen de Investigación Preclínica Estudios Preclínicos Clave Estudio Modelo Hallazgos Clave Ref Zhang et al.”
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